Другим важным отличием ферментов от катализаторов небелковой природы является их высокая специфичность, т.е. избирательность действия

Особенности каталитической активности ферментов

При этом реагирующие вещества адсорбируются на этих центрах. В результате чего увеличивается их концентрация на поверхности катализатора. А это отчасти приводит к ускорению реакции. Но главной причиной возрастания скорости реакции является сильное повышение химической активности адсорбированных молекул. Под действием катализатора (механизм этого воздействия является достаточно сложным и к настоящему времени детально не изучен) у адсорбированных молекул ослабляются связи между атомами и они становятся более реакционноспособными. Энергия активации реакции при этом существенно уменьшается.

После протекания реакции молекулы конечных продуктов десорбируются с активных центров катализатора и они могут присоединять к себе новые молекулы исходных веществ. Таким образом, в этом случае скорость реакции зависит ещё и от скоростей подвода к поверхности катализатора молекул исходных веществ и удаления молекул продуктов. В связи с этим для проведения гетерогенных процессов (как каталитических, так и некаталитических) в промышленности используют метод «кипящего слоя», при котором частички твёрдого вещества поддерживаются во взвешенном состоянии в жидкой или газовой фазе.

Активные центры обладают высокой чувствительностью к действию даже малых количеств каталитических ядов. Это объясняется тем, что их молекулы в первую очередь адсорбируются именно на активных центрах, блокируют их и выводят из участия в реакции.

Ферментами называются природные катализаторы, ускоряющие протекание биохимических реакций в животных и растительных клетках, а также в клетках человека. Как правило, они имеют белковую природу и отличаются от обычных катализаторов рядом особенностей.

1. Ферменты обладают более высокой каталитической эффективностью. Так, например, реакцию разложения пероксида водорода

2Н₂О₂ → 2Н₂О + О₂

мелкодисперстная платина ускоряет примерно в 10³ раз, а каталаза, содержащаяся во всех клетках и тканях организма – в 10⁹ раз.

Различают субстратную и групповую специфичность.

В случае субстратной специфичности ферменты проявляют каталитическую активность только по отношению к какому-нибудь одному исходному веществу (субстрату). Субстратная специфичность в большинстве случаев включает в себя и стереоспецифичность – проявление каталитической активности только по отношению к одному из стереоизомеров данного соединения. Так, большинство ферментов, катализирующих превращения аминокислот, активны по отношению к их L-изомерам и не активны по отношению к D-изомерам.

Ферменты с групповой специфичностью обеспечивают превращения разных субстратов, но имеющих определенные структурные фрагменты. Например, пищеварительные ферменты (пепсин, трипсин) расщепляют пептидные связи самых разных белков. Алкогольдегидрогеназа катализирует окисление метанола, этанола и других алифатических спиртов до альдегида.