double arrow

Вторичная структура белка


В природных белках одна и та же аминокислота не встречается подряд больше 3 раз.

Универсальность первичной структуры. Белки, выполняющие одинаковые функции в разных организмах имеют одинаковую или близкую первичную структуру.

Радикальная замена глу на вал в шестом положении в молекуле гемоглобина приводит к развитию серповидно-клеточной анемии. При этой патологии эритроциты в условиях низкого парциального давления приобретают форму серпа. После отдачи кислорода такой гемоглобин превращается в плохо растворимую форму и начинает выпадать в осадок в виде веретенообразных кристаллоидов, названных тактоидами. Тактоиды деформируют клетку и эритроциты приобретают форму серпа. При этом происходит гемолиз эритроцитов. Болезни протекает остро и дети погибают. Эта патология называется серповидно-клеточной анемией.

При радикальной замене возникает белок с другими свойствами, что может привести к патологии.

Невзаимозаменяемые аминокислоты, отличающиеся по структуре и свойствам.

Свойства первичной структуры белка




Пептидная связь способна к образованию двух водородных связей с другими группами, в том числе с пептидными.

Заместители по отношению связи C-N-связи находятся в транс положении.

Пептидная связь образует остов полипептидной цепи, она является повторяющимся фрагментом.

Особенности пептидной связи:

1. Копланарность – все атомы, входящие в пептидную связь, находятся в одной плоскости.

Пептидная связь – прочная ковалентная связь, энергия связи равняется 110 ккал/моль.

1. Детерминированность – последовательность аминокислот в белке генетически закодирована. Информация о последовательности аминокислот содержится в ДНК.

2. Уникальность – для каждого белка в организме характерна определенная последовательность аминокислот.

Аминокислоты, входящие в состав белков делят на 2 группы:

1. Взаимозаменяемые аминокислоты – это амиокислоты, сходные по структуре и свойствам.

В белковой молекуле различают 2 вида замен аминокислот:

1. Консервативная – замена одной аминокислоты на другую сходную по структуре. Такая замена не приводит к изменению свойств белка.

Примеры: гли-ала, асп-глу, тир-фен, вал-лей.

2. Радикальная замена – замена одной аминокислоты на другую отличающуюся по структуре. Такая замена приводит к изменению свойств белка.

Примеры: глу-вал, сер-цис, про-три, фен-асп, илей-мет.

Вторичная структура – это способ укладки полипептидной цепи в спиральную или складчатую конформацию.

Конформация – это пространственное расположение в органической молекуле замещающих групп, способных свободно изменять свое положение в пространстве без разрыва связей, благодаря свободному вращению вокруг одинарных углеродных связей.

Различают 2 вида вторичной структуры белка:

1. -спираль

2. -складчатость.







Сейчас читают про: