Соединяясь, АК образуют полипептидную цепь, укладывающуюся (на основе физико-химических взаимодействий) в белок, с определёнными конформацией и свойствами (функциями).
пространственные формы,
возникающие за счёт поворотов
фрагментов молекулы вокруг конформации
одинаковых связей без их разрыва
название конформаций первич вторич третич. четвертич
(структур)
вид конф. определённая форма полипеп- способ объединение неск.
последоват. а.м.к. тидной цепи в виде укладки полипептидных
остатков в поли- - спирали -сп. и цепей(субъединиц)
пептидной цепи - склад. структ. скл. стр. в агрегат с особыми
в прост-ве биологическими
в виде гло- свойствами
бул или нитей
стабилизир. ковалентные водородные водородные ковалентные ионные силы Ван
связи пептидные дер Ваальса
между чем карбонильными пентид- б е л к о в ы м и R
возникают ат. С и ат. N в ными сер цис глу асп ала
связи результате группами | | | | |
поликонденсации H O-H S C=O COO CH3
–ам.к. |: | |.
R ______ связь C-N OH S O +
|
|
| пентидная || | | | NH3 о
-CH -C-NH -CH- O. тир цис сер | |
||: лиз фен
O группа H
_____ ßпентидная |
C-N
|
O….
Характеристика пептидной связи:
- ковалентная (прочная)
- все 4 органогена находятся в одной плоскости (копланарность)
- возможна цис-, транс-изомерия (в природе существует в транс- форме)
- кето – енольная таутомерия
- наличие водородных связей между пептидными группами.
По количесву АК в молекуле, выделяют:
Пептиды (2 -10 АК) многие обладают необычайно высокой активностью
Полипептиды (10-40 АК) и играют важные роли в организме (вазопрессин,
окситоцин, кортикотропин, глюкагон, брадикинин,
ангиотензин, гастрин, секретин, нейропептиды,
глутатион, атриопептиды)
Белки.
Белки.
апопротеин + простетич. группа ßà Холопротеин
белковая часть небелковая. сложный белок
Н-р, глобин гем гемоглобин
БЕЛКИ подразделяются на: 1) простые белки: пептиды, полипептиды, протеины). 2) сложные белки- протеины, которые, в свою очередь(в зависимости от простетической группы), на: