А.Ц. находится в углублении поверхности белковой молекулы

У однокомпонентных ферментов активный центр образуется при формировании третичной структуры белка в результате сближения аминокислотных остатков, расположенных в различных концах полипептидной цепи.

В двухкомпонентных ферментах активный центр представляет собой комплекс кофактора и нескольких примыкающих к нему аминокислотных остатков.

В активном центре содержатся остатки аминокислот гистидина, глутамина, аспарагина, цистеина, треонина.

В нем различают место, к которому прикрепляется субстрат – субстратный центр и каталитический центр, непосредственно вступающий в химическое взаимодействие с субстратом.

Свойства

1. На А.Ц. приходится малая часть фермента;

2. А.Ц. - это 3-х мерное образование за счет третичной структуры;

3. Фермент слабо связывается с субстратом;

4. А.Ц. имеет форму щели или углубления, где нет воды, но есть полярные группы для связывания с S, защищенные неполярной областью;

Форма активного центра строго строго соответствует форме субстрата. Фишер в 1890 г. сравнил это как ключ подходит к замку.

Связывание субстрата в активном центре приводит к удалению гидратной оболочки субстрата, при этом переходное состояние требует меньшей энергии активации:

S + E ↔ SE ↔ SE* ↔ P + E

2 стадия ферментативного катализа является, собственно, актом катализа, в ходе которого происходят конформационные изменения молекул фермента и субстрата. Эти изменения могут способствовать «растягиванию» разрываемой связи или, наоборот, сближению молекул в реакциях синтеза, в результате чего образуется активный продуктивный комплекс SE*, который и обусловливает снижение энергии активации ферментативной реакции.

Многие ферменты во время катализа переносят специфические группировки с субстрата или на субстрат. Особенно часто осуществляется перенос протонов. Этот кислотно-основной катализ значительно более эффективен, чем обмен протонов с кислотами и основаниями в растворе. Часто химические группировки ковалентно присоединяются к остаткам фермента. Это – ковалентный катализ.

Третий этап – отделение конечного продукта реакции Р от фермента.

Ферменты – высокоэффективные катализаторы. Они повышают скорость катализируемой реакции в 10¹² раз и более.

Единицы ферментативной активности

За единицу активности фермента (Е) принято такое его количество, которое катализирует превращение 1 микромоля вещества за 1 минуту при оптимальных условиях pH и температуры.

Удельная активность фермента равна числу единиц фермента в образце, делённому на массу белка (в мг).