Строение ферментов

Ферменты и витамины

Роль биологических молекул, входящих в состав организма.

Лекция № 7

(2 часа)

Общая характеристика ферментов

Строение ферментов

Основные этапы ферментативного катализа

Свойства ферментов

Номенклатура и классификация ферментов

Ингибиторы и активаторы ферментов

Классификация витаминов

Жирорастворимые витамины

Витамины, растворимые в воде

Витамины группы В

Ферменты (энзимы) - высокоспецифичные белки, выполняющие функции биологических катализаторов. Катализатор - вещество, которое ускоряет химическую реакцию, но само в ходе реакции не расходуется.

Раздел биохимии, изучающий ферменты – энзимология.

Общие признаки ферментов и катализаторов неорганической природы:

- катализируют только энергетически возможные реакции,

- не изменяют направление реакции,

- не расходуются в процессе реакции,

- не участвуют в образовании продуктов реакции.

Отличия ферментов от небиологических катализаторов:

- белковое строение;

- высокая чувствительность к физико-химическим факторам среды, работают в более мягких условиях (Р атмосферное, 30-40^оС, рН близкое к нейтральному);

- высокая чувствительность к химическим реагентам;

- высокая эффективность действия (могут ускорять реакцию в 10⁸ -10¹² раз; одна молекула Ф может катализировать 1000-1000000 молекул субстрата за 1 мин);

- высокая избирательность Ф к субстратам (субстратная специфичность) и к типу катализируемой реакции (специфичность действия);

- активность Ф регулируется особыми механизмами.

По строению ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двукомпонентные). Простой состоит только из белковой части, сложный (холофермент) – из белковой и небелковой частей. Белковая часть – апофермент, небелковая – кофермент (витамины В₁, В₂, В₅, В₆, Н, Q и др.). Отдельно апофермент и кофермент не обладают каталитической активностью. Участок на поверхности молекулы фермента, который взаимодействует с молекулой субстрата – активный центр.

Активный центр образован из остатков аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептидной цепи или различных сближенных полипептидных цепей. Образуется на уровне третичной структуры белка-фермента. В его пределах различают субстратный (адсорбционный) центр и каталитический центр. Кроме активного центра встречаются особые функциональные участки – аллостерические (регуляторные) центры.

Каталитический центр - это область активного центра фермента, которая непосредственно участвует в химических преобразованиях субстрата. КЦ простых ферментов – это сочетание нескольких аминокислотных остатков, расположенных в разных местах полипептидной цепи фермента, но пространственно сближенных между собой за счет изгибов этой цепи (серин, цистеин, тирозин, гистидин, аргинин, асп. и глут. кислоты). КЦ сложного белка устроен сложнее, т.к. участвует простетическая группа фермента – кофермент (водорастворимые витамины и жирорастворимый витамин K).

Субстратный (адсорбционный) цент р - это участок активного центра фермента, на котором происходит сорбция (связывание) молекулы субстрата. СЦ формируется одним, двумя, чаще тремя радикалами аминокислот, которые обычно расположены рядом с каталитическим центром. Главная функция СЦ - связывание молекулы субстрата и ее передача каталитическому центру в наиболее удобном для него положении.

Аллостерический центр ("имеющий иную пространственную структуру") - участок молекулы фермента вне его активного центра, который обратимо связывается с каким-либо веществом. Такое связывание приводит к изменению конформации молекулы фермента и его активности. Активный центр либо начинает работать быстрее, либо медленнее. Соответственно такие вещества называют аллостерическими активаторами либо аллостерическими ингибиторами.

Аллостерические центры найдены не у всех ферментов. Они есть у ферментов, работа которых изменяется под действием гормонов, медиаторов и других биологически активных веществ.