Простые белки

Белки

Белки — важнейшие природные соединения живой клетки как растительной, так и животной. Основные функции белков в растительном орга­низме те же, что и в животном.

1. Структурная функция. Белки участвуют в по­строении всех клеточных органелл.

2. Каталитическая функция - все ферменты — белки.

3. Регуляторкая функция. Например, гистоны и ряд негистоновых белков регулируют транс­крипцию.

4. Механо-химическая функция. Белки участву­ют в осуществлении движений цитоплазмы и дру­гих клеточных органелл.

5. Транспортная функция. Белки-переносчики транспортируют различные вещества как через плазматическую мембрану, так и внутри клетки.

6. Защитная функция. Например, гидролитичес­кие ферменты лизосом и вакуолей расщепляют вредные вещества, попавшие в клетку. Кроме того, гликопротеины участвуют в защите растений от патогенов.

7. Запасная функция. Эта функция характерна в основном для растений. Запасные белки откладываются в семенах и используются для питания проростков в процессе прорастания.

В настоящее время функции многих белков еще не выяснены. Кроме того, один белок может вы­полнять две или более функций. Например, неко­торые белки мембран могут выполнять структур­ную и ферментативную функции.

Молекулы растительных белков, как и живот­ных, содержат С, Н, О, N, а также почти всегда S и некоторые — Р. У растений, произрастающих на почвах, богатых селеном, этот элемент может за­менять в белках серу. При этом растения растут нормально, зато страдают поедающие их живот­ные. У них, в первую очередь, нарушается синтез белков шерсти, рогов, копыт.

Как правило, содержание белков в растениях ниже, чем у животных. В вегетативных органах количество белка обычно 5-15% от сухой массы. Так, в листьях тимофеевки содержится 7% белка, а в листьях клевера и вики — 15%. Больше белка в семенах: у злаков в среднем 10-20%, у бобовых и масличных — 25-35%. Наиболее богаты белком семена сои — до 40%, а иногда и выше.

В растительных клетках белки обычно связаны с углеводами, липидами и другими соединениями, а также с мембранами. Поэтому их трудно извле-кать из растений и получать чистые препараты, особенно из вегетативных органов. В связи с этим в растениях лучше изучены белки семян, где их больше и откуда они легче извлекаются.

Растительные белки по своим свойствам, моле­кулярной массе и структуре молекул близки к бел­кам животного происхождения.

Аминокислоты. Мономерами, белков являются аминокислоты. В составе белков как растительных, так и животных, найдено 20 аминокислот:

Алании

Аргинин

Аспарагин

Аспарагиновая кислота

Валин

Гистидин

Глицин

Глутамин

Глутаминовая кислота

Изолейцин

Лейцин

Лизин

Метионин

Пролин

Серии

Тирозин

Треонин

Триптофан

Фенилаланин

Цистейн

Эти аминокислоты называют протеиногенными, т. к. они входят в состав белка. Кроме того, они могут находиться в клетке и в свободном состоя­нии, образуя пул свободных аминокислот.

В растениях, кроме 20 перечисленных выше, обнаружено большое количество аминокислот (свы­ше 250), которые не входят в состав белковых мо­лекул, а содержатся только в свободном состоянии или встречаются в составе коротких пептидов. Их называют непротеиногенными. Эти аминокислоты присутствуют в растениях в небольших количествах и обычно характерны для небольшой группы рас­тений (семейство, род).

Огромное количесвто непротеиногенных амино­кислот требовало упорядочения. Их классифицировали по сходству с протеиногенными, разделив на 3 основные группы.

1. Сходство по изомерии. Непротеиногенные аминокислоты являются изомерами некоторых протеиногенных. β-аланин не входит в состав белка, а со­держится в пуле свободных аминокислот. Много его, например, в яблоках. β-Аланин вхо­дит в состав пантотеновой кислоты и коэнзима А. Он является также стимулятором роста дрожжей.

β-Пиразол-1-илаланин встречается только в свободном состо­янии у растений семейства тыквенных.

2. Сходство по гомологии. Ряд непротеиноген­ных аминокислот гомологичен протеиногенным. Серин – гомосерин, цистеин – гомоцистеин, аргинин – гомоаргинин.

Приведенные в качестве примера непротеиногенные аминокислоты содержат в углеродной це­почке на один углеродный атом больше, чем соот­ветствующие протеиногенные.

3. Сходство по аналогии. Аналогия может быть двух типов.

а) Аналогия по замещению. В этом случае в мо­лекуле протеиногенной аминокислоты один атом водорода замещен какой-нибудь группой, в ре­зультате чего получается непротеиногенная амино­кислота: цистеин – S-метилцестеин, фенилаланин – карбоксифенилаланин.

S-Метилцистеин распространен в растениях и мо­жет выступать донором метильных групп в реак­циях метилирования. Карбоксифенилаланин най­ден в ирисах, резеде.

б) Аналогия по сходству в строении молекулы. Лейцин и α-метиленциклопропилглицин

Строение этих двух аминокислот похоже. α -Ме-тиленциклопропилглицин — непротеиногенная кислота, она выделена из семян съедобных плодов личи китайской.

Непротеиногенные аминокислоты выполняют в растениях целый ряд важных функций:

1. Некоторые Непротеиногенные аминокислоты участвуют в образовании протеиногенных. Напри­мер, из гомосерина образуются треонин и метио-нин, а из непротеиногенной диаминопимелиновой кислоты — лизин.

2. Непротеиногенные аминокислоты могут слу­жить запасной формой азота и серы. Аминокисло­ты, в молекулах которых содержится два и более атомов азота, могут накапливаться в семенах в виде его запасной формы, а при прорастании отдавать азот на образование необходимых проростку аминокис­лот. Например, орнитин, цитруллин, гомоаргинин, диаминомасляная кислота, β-Пиразол-1-илаланин.

В качестве запасной серы в семенах могут от­кладываться производные цистеина, например, S-метилцистеин.

3. Ряд непротеиногенных аминокислот являет­ся транспортной формой азота. Это, например, про­изводные аспарагиновой и глутаминовой кислот и их амидов. Они не накапливаются в семенах, зато встреча­ются в проводящих тканях растений. Такой транс­портной формой являются γ-производные глута­миновой кислоты и глутамина.

4. Защитная функция. Ее непротеиногенные аминокислоты выполняют по-разному.

а) Орнитин и цитруллин участвуют в обезвре­живании аммиака в орнитиновом цикле.

б) При неблагоприятных условиях образуется ряд непротеиногенных аминокислот, которые свя­зывают аммиак, накапливающийся при распаде белков (диаминомасляная кислота).

в) В неблагоприятных условиях накапливается «стрессовый» фитогормон этилен. Источником его служит метионин, а промежуточным продуктом биосинтеза является непротеиногенная аминокис­лота аминоциклопропилкарбоновая. Она же слу­жит транспортной формой этилена.

Пептиды. Пептиды, или полипептиды, — это цепочки из нескольких аминокислот, связанных пептидными связями. В состав пептидов могут входить не только протеиногенные, но и непротеиногенные аминокис­лоты, часто связанные с глутаминовой кислотой.

Пептиды играют важную роль промежуточных продуктов в обмене веществ, и многие из них яв­ляются физиологически очень активными соеди­нениями. Пептидами являются некоторые антибио­тики (грамицидин, лихениформин), токсины (аманитины). Некоторые пептиды представляют собой замкнутую полипептидную цепочку, т. е. являют­ся циклопептидами, а некоторые даже имеют бициклическое строение.

Известен трипептид глутатион, состоящий из остатков глутаминовой кислоты, цистеина и гли­цина. Имея в своем составе группу -SH, глутати­он может участвовать в окислительно-восстанови­тельных реакциях, активировать ряд ферментов, например, протеазы.

Среди циклопептидов есть сильно токсичные вещества. Например, ядовитый гриб бледная по­ганка (Amanita phalloides) содержит по крайней мере 10 токсичных циклопептидов — аманитинов.

Все они имеют молекулярную массу около 1000. Наиболее ядовитый из них α-аманитин подавляет процесс транскрипции. Как ингибитор этого про­цесса он используется в биохимических исследо­ваниях.

Классификация белков. Рациональной классификации белков пока не существует, т. к. еще не изучены структура моле­кул и функции многих белков.

Все белки, как животные, так и растительные, разделяют на две большие группы: простые белки и сложные. Простые белки состоят только из ами­нокислот, связанных пептидными связями, слож­ные в своем составе, кроме белковой части, имеют еще небелковый компонент — простетическую группу.

Далее простые белки классифицируют по фи­зико-химическим свойствам: растворимости в раз­личных растворителях и величине молекулярной массы, а сложные — по природе простетической группы.

Глобулины растворяются в растворах нейтраль­ных солей (10% NaCl). Молекулярная масса их 100—300 тыс. Это главные белки семян бобовых и масличных культур. У бобовых на долю глобули­нов приходится 60-90% всех белков, у маслич­ных — 50-60%. Среди глобулинов известны легумин из семян гороха, фазеолин — фасоли, глици­нин — сои, эдестин — конопли и др.

Жмыхи, остающиеся после извлечения масла из семян масличных культур (подсолнечный, льня­ной, хлопковый жмых), состоят в основном из гло­булинов.

Проламины — белки, растворимые в 70% спирте. Название связано с тем, что при их гидролизе образуется много пролина и ам­миака, Проламины — это специфические белки зла­ков. Содержание их. в зерне составляет 20-50%. Молекулярная масса проламинов 26-40 тыс. Сре­ди проламинов известны глиадин из семян пшени­цы и ржи, составляющий половину клейковины, гордеин — ячменя, зеин —кукурузы.

Глютелины растворяются в слабых щелочах (0,2%). Они содержатся в основном в семенах зла­ков, где их может быть 25-40% от общего содер­жания белков, а в рисе — 60-70%. Глютелины представляют собой смесь различных белков, из которой выделяют индивидуальные белки. Среди глютелинов известны: глютенин из семян пшени­цы, оризенин из семян риса и др. Глютенин со­ставляет половину белков клейковины.