Структура белковой молекулы

По форме молекулы и особенностям пространственной структуры белки подразделяют на глобулярные, форма молекулы которых близка к сферической или эллиптической (отношение короткой и длинной осей до 1:50), и фибриллярные, молекула которых имеет более удлиненную форму и может образовывать многомолекулярные нитевидные структуры – фибриллы.

Глобулярные белки состоят из одной полипептидной цепи или нескольких, плотно свернутых за счет нековалентных и ковалентных связей в компактную частицу – глобулу. Эти белки, разнообразные по составу аминокислотных остатков и биологическим функциям, обычно хорошо растворимы в воде. Многие глобулярные белки являются ферментами. Почти все их полярные R-группы находятся на поверхности молекулы и гидратированы, гидрофобные R-группы находятся внутри молекулы.

Фибриллярные белки состоят из вытянутых или скрученных в спирали полипептидных цепей, расположенных параллельно и связанных многочисленными связями нековалентной и ковалентной природы. Как правило, это белки, образующие прочные жесткие структуры, они нерастворимы в воде и более однородны по составу аминокислотных остатков, преимущественно гидрофобных, в полипептидных цепях.

Молекула балка имеет сложную пространственную организацию. Различают: первичную, вторичную, третичную, четвертичную структуру.

Первичной структурой белка называют порядок чередования (последовательность) аминокислотных остатков, соединенных ковалентными пептидными связями, в полипептидной цепи белка. За счет внутрицепочечных взаимодействий между белковыми R-группами полипептидная цепь белка свертывается в «нативную» (природную) пространственную структуру самопроизвольно.

Вторичная структура белка – это ориентация в пространстве аминокислотных остатков, соединенных в полипептидную цепь. В формировании вторичной структуры участвуют водородные связи. Различают три основных типа вторичной структуры полипептидных цепей: α-спираль, β-структура (складчатый слой) и беспорядочный клубок.

При образовании α-спирали полипептидная цепь закручивается вокруг оси. Наиболее устойчива правая α-спираль. В β-структуре (складчатом слое) пептидные цепи располагаются параллельно друг другу, образуя пространственную фигуру, подобную складчатому листу, сложенному гармошкой. Как правило, такую структуру образуют вытянутые полипептидные цепи. Стабилизация β-структуры достигается за счет образования межцепочечных водородных связей, в которых принимают участие все пептидные связи.

Вторичная структура белковой молекулы определяется ее первичной структурой. Поэтому, выяснив аминокислотную последовательность в полипептидной цепи, можно предсказать ее вторичную структуру, так как аминокислоты существенно различаются по способности образовывать α-спираль или β-структуру.

При различных технологических процессах α-спирали или β-структуры белков могут переходить друг в друга. Этим, в частности, объясняется уменьшение размеров шерстяных вещей при стирке их в горячей воде.

Третичная структура белка определяет пространственную организацию белковой молекулы. Образуется самопроизвольно и зависит от размера, формы и полярности аминокислотных остатков, их последовательности расположения в полипептидной цепи, т.е. от первичной структуры белка, а также от типа ее вторичной структуры, определяя пространственную организацию белковой молекулы. Она возникает в результате взаимодействия между цепочками полипептидов и поддерживается дисульфидными и ионными связями, гидрофобными и электростатическими взаимодействиями.

Третичная структура, так же как и вторичная, обусловлена аминокислотной последовательностью в полипептидной цепи, но если вторичная структура определяется взаимодействием аминокислот в близлежащих участках цепи, то третичная структура зависит от аминокислотной последовательности далеко расположенных друг от друга участков цепи.

В результате множества сравнительно слабых связей все части пептидной цепи белка оказываются фиксированными относительно друг друга, образуя компактную структуру.

Четвертичная структура – это ассоциация нескольких полипептидных цепей, которая образуется посредством нековалентных связей (водородных, ионных, гидрофобных взаимодействий, электростатического притяжения). Каждая полипептидная цепь, участвующая в образовании четвертичной структуры, называется субъединицей, или протомером. Молекулы белков, обладающие четвертичной структурой, при определенных условиях могут диссоциировать на субъединицы – протомеры, а при других условиях вновь ассоциировать, образуя димеры, а затем первоначальную олигомерную молекулу.

Ошибочное соединение протомеров в олигомерном белке или соединение с другими белками невозможно (комплементарность).

Комплементарные взаимодействия лежат в основе практически всех биохимических процессов в живых организмах, включая ферментативные процессы переноса соединений через мембраны, защитные реакции белков и множество других процессов, происходящих с участием белковых молекул.

Т.о. белки состоят из аминокислотных остатков, связанных между собой пептидными связями и образующих полипептидные цепи, которые за счет дисульфидных, водородных, ионных связей, а также гидрофобных взаимодействий располагаются в пространстве определенным образом, т.е. имеют при данных условиях определенную конформацию. Нативная конформация возникает при нормальных физиологических условиях.