Типы структурной организации

Белки имеют 4 типа структурной организации.

Первичная структура белка.

Первичная структура – число и последовательность a-аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Характер пептидных связей – ковалентный.

Первые исследования аминокислотной последовательности выполнены в Кембриджском университете Ф.Сэнгером, дважды удостоенным Нобелевской премии. Ф.Сэнгер работал с гормоном инсулином. Инсулин – первый белок, первичная структура которого была расшифрована. Работа заняла 10 лет (1944-1954 гг.). В молекулу инсулина входит 51 аминокислота, 2 полипептидные цепи, молярная масса белка равна 5733. Две полипептидные цепи удерживаются дисульфидными мостиками.

Аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую ценность. Аминокислотная последовательность генетически определена

Вторичная структура белка

1. a-спираль.

Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на 4 аминокислотного остатка. Полностью a-спиральную конформацию имеет кератин. Кератин – структурный белок волос, шерсти, ногтей, когтей, клюва, перьев, рогов, кожи позвоночных. Твердость и растяжимость кератина определяются числом дисульфидных мостиков между соседними полипептидными цепями (степенью сшивки цепей).

Теоретически все СО- и NH-группы могут участвовать в образовании водородных связей, так как a-спираль – это очень устойчивая конформация. Тем не менее, большинство белков существует в глобулярной форме, в которой имеются участки b-слоя и участки с нерегулярной структурой. Объясняется это тем, что образованию водородных связей препятствуют наличие некоторых аминокислотных остатков в полипептидной цепи, наличие дисульфидных мостиков, тот факт, что аминокислота пролин вообще неспособна образовывать водородные связи.

Характер связей вторичной структуры – водородные, дисульфидные ковалентные связи.

2. b-слой или складчатый слой – другой тип вторичной структуры.

Цепи расположены параллельно, вытянуты сильнее, чем цепи a-спирали, соседние цепи по своему направлению противоположны одна другой (антипараллельны). Характер связей - водородные и дисульфидные ковалентные связи.

3. Есть особый вид вторичной структуры. Например, у коллагена – три полипептидные цепи свиты вместе, образуя тройную спираль (тропоколлаген). Каждая полипептидная цепь содержит 1000 аминокислотных остатка. Такой белок невозможно растянуть.

Третичная структура белка

Третичная структура – следующий этап структурной организации. Существуют следующие виды третичной структуры.

1. Глобулярные белки – белки, обладающие третичной структурой в виде глобул (шариков). Характер связей – дисульфидные, ионные, электростатические силы и силы Ван-дер-Ваальса, водородные, гидрофобные взаимодействия. В количественном отношении наиболее важны гидрофобные взаимодействия. Белок свертывается таким образом, что его гидрофобные боковые цепи скрыты внутри молекулы, а гидрофильные боковые цепи выставлены наружу.

Представители глобулярных белков – глобулины и альбумины.

2.Фибриллярные белки – белки с третичной структурой в виде фибрилл (нитей).

Примеры фибриллярных белков:

- a-кератины – белки волос, шерсти, перьев, ногтей, когтей, рогов, копыт, панциря;

- b-кератины – белки нитей шелка и паутины;

- коллагены – белки соединительной ткани (кожа, хрящи);

- эластины – белки стенок кровеносных сосудов;

- фибрины – белки кровяного сгустка (тромба);

- актин, миозин, актомиозин, тропонин, тропомиозин – белки мышечной ткани.

Четвертичная структура белка

Четвертичная структура – структурное образование, состоящее из нескольких субъединиц. Четвертичная структура – способ совместной упаковки и укладки этих полипептидных цепей. Субъединица (протомер) – это отдельная молекула белка с третичной структурой (глобула). Белки с четвертичной структурой называются олигомерными белками. Характер связей - гидрофобные взаимодействия, водородные, ионные взаимодействия.

К белкам с четвертичной структурой относится гемоглобин. Данный белок имеет четыре полипептидные цепи, две a и две b, в центре - гем, содержащий Fe (две a-цепи содержат по 141 аминокислоте, две b-цепи – по 146 аминокислоте).

Некоторые вирусы имеют белковую оболочку (капсид), состоящую из многих полипептидных цепей, упакованных высокоупорядоченным образом.

Капсид является белком, имеющим четвертичную структуру.

К белкам с четвертичной структурой относят сложные надмолекулярные структуры до нескольких сотен субъединиц (жгутики бактерий, головки вирусов). Данные белки называют мультимерными. Многие ферменты имеют четвертичную структуру.