Четыре уровня структуры белка

Структура белка

Все белки состоят из 20 видов аминокислот (рис. 1), соединенных прочной пептидной связью.

• Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.
• Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Самые распространённые типы вторичной структуры белков:
• α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена (рис. 7). Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.
• β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.
• π-спирали;
• 310-спирали;
• неупорядоченные фрагменты.

• Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат, составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
• ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);
• ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
• водородные связи;
• гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

• Четверичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Микроэлектромеханические и наноэлектромеханические системы (МЭМС и НЭМС)

Электромеханическая система способна преобразовывать механическую энергию в электрические или оптические сигналы и наоборот.

MEMS (microelectromechanical systems) – микроскопические приборы (microscopic devices), имеющие характерный размер от 100 нм до 1 мм, объединяющий электрические и механические компоненты. NEMS (nanoelectromechanical systems) – наноскопические приборы, с характерным размером меньше 100 нм, включающий электрические и механические компоненты. Мезоскопические приборы могут включать в себя как MEMS так и NEMS функциональные компоненты. Аббревиатура MEMS используется в США. Европейский аналог – MST (microsystem technology), японский – micromachines. Часто используются термины micro/nanodevices.

MEMS/NEMS в электронике – radio-frequency-MEMS/NEMS or RF-MEMS/RF-NEMS. MEMS/NEMS для биологических приложений – BioMEMS/BioNEMS.

МЭМС

Создание МЭМСов стало возможным только в последнее время благодаря развитию полупроводниковых технологий. На масштабе МЭМС законы макромеханики не всегда применимы. Особое значение приобретают поверхностные эффекты, связанные с трением, электростатикой и смачиваемостью.Основной материал для изготовления МЭМС – кремний (хорошие механические свойства, воспроизводимая технология структурирования методом литографии ). Монокристаллический кремний – дорогой материал, поэтому часто МЭМС изготавливают на основе полимеров.

Обычно МЭМС делятся на два типа:

- сенсоры – измерительные устройства, которые переводят те или иные физические воздействия в электрический сигнал, и

- актюаторы – системы, которые занимаются обратной задачей, то есть переводом сигналов в те или иные действия.

Самыми востребованными из МЭМС-сенсоров являются датчики движения. Телефоны, коммуникаторы, игровые приставки, фотокамеры и ноутбуки все чаще и чаще снабжаются акселерометрами (датчиками ускорения) и гироскопами (датчиками поворота).