- Белки. Определение. Биологическая роль. Классификация по структуре, по форме молекул, по физико-химическим свойствам.
- Аминокислоты как структурные компоненты белковых молекул. Особенности структуры аминокислот. Классификации аминокислот (по структуре радикалов, по биологической значимости). Физико-химические свойства. Цветные реакции на α-аминокислоты, практическое применение.
- Уровни организации белковой молекулы. Первичная структура белков. Пептидная связь, ее характеристика. Принцип формирования пептидной связи. Биуретовая реакция – универсальная реакция на пептидную связь, практическая значимость. Гидролиз белка (кислотный, щелочной, ферментативный)
- Вторичная, третичная, четвертичная структуры белков. Связи, стабилизирующие высшие уровни организации белковой молекулы. Биологическое значение уровней организации белковой молекулы.
- Физико-химические свойства белков в связи со структурными особенностями. Факторы стабилизации белковых растворов (структурная организация, наличие заряда, наличие гидратной оболочки). Способы осаждения белков (обратимые – высаливание, изоэлектрическое осаждение; необратимые - денатурация). Практическое применение.
- Методы очистки белков от низкомолекулярных примесей (диализ, ультрафильтрация). Принципы, практическое применение.
- Хроматографические методы разделения белков (гель-хроматография, ионообменная хроматография, аффинная хроматография). Принципы методов. Практическое применение.
- Принцип метода количественного определения белка в сыворотке крови, величина нормы, диагностическое значение. Возрастные особенности нормальных величин белков сыворотки крови.
9.Электрофорез белков сыворотки крови. Принцип метода, диагностическое значение. Особенности протеинограммы в детском возрасте.
Используя лекции и учебник по биохимии, изучите химический состав, строение, уровни организации белковой молекулы, биологические функции белков, письменно ответьте на вопросы в тетради. Используйте таблицу 1 и рисунок 2.
Таблица 1.Структура и свойства белков.
| Задание
| Указания к выполнению задания
|
| Вспомните структуру и свойства аминокислот, аминокислотный состав белков.
| 1.Напишите общую формулу α-аминокислоты. Как классифицируются аминокислоты по строению бокового радикала? В виде каких частиц находятся α-аминокислоты в водных растворах при нейтральном значении рН?
Напишите формулы трипептидов: а) пролил-глицил-аланин; б) лизил-фенилаланил-серин.
Вспомните функциональное многообразие белков – белки ферменты, белки-рецепторы, транспортные белки, антитела.
3.Перечислите группы простых белков, охарактеризуйте их биологическую роль.
4. Перечислите группы сложных белков (хромопротеиды, липопротеины, фосфопротеины), охарактеризуйте их биологическую роль, охарактеризуйте функции небелковой части (лиганда).
|
| 1.Изучите уровни организации белковой молекулы.
| 1.Дайте определение первичной структуры белка. Какая основная связь стабилизирует первичную структуру? Дайте определение конформации и нативной конформации полипептидной цепи. Дайте определение понятию «конформационная лабильность белков», ее значение.
Дайте определение вторичной структуры. Какие формы вторичной структуры встречаются в природных белках? За счет каких связей стабилизируются конформации α-спирали?
Аминокислотные радикалы каких α-аминокислот способствуют образованию α-спирали?Для какой формы вторичной структуры полипептидной цепи характерны межцепочечные водородные связи?
Дайте определение понятия «третичная структура» полипептидной цепи. Какие связи обеспечивают стабильность третичной структуры полипептидной цепи? Между какими группами может возникнуть гидрофобное взаимодействие? Между аминокислотными остатками каких α-аминокислот возникает дисульфидная связь?
Как располагаются полярные радикалы аминокислотных остатков при формировании третичной структуры полипептидной цепи в водной среде?
Каковы основные факторы, определяющие трехмерную структуру белка? Дайте определение глобулярных и фибриллярных белков.
Какие белки называют гомологичными?
Каков характер взаимосвязи между уровнями организации белковой молекулы и ее биологической активностью?
Дайте определение четвертичной структуре белка.
Какие связи стабилизируют четвертичную структуру белка?
Что такое протомеры белковой молекулы?
|
| 2.Изучите методы исследования первичной структуры белка.
| 1. Какие методы гидролиза белка Вы знаете? Обратите внимание на то, что при установлении аминокислотной последовательности проводится кислотный, а не основный гидролиз белка, так как в щелочной среде происходит разрушение некоторых аминокислот.
2. В чем суть хроматографического анализа. Приведите классификацию хроматографических методов.
3. Приведите примерную последовательность операций при установлении первичной структуры белка.
4. Продумайте, какое практическое значение для медицины имеют исследование аминокислотного состава и первичной структуры белков.
|
| 3.Ознакомьтесь с методами установления вторичной, третичной и четвертичной структуры белка.
| Перечислите методы, позволяющие изучить вторичную, третичную и четвертичную структуру белка.
|
| 4.Изучите, какими методами можно определить количественное содержание белка и аминокислот в биологических объектах.
| 1.Сформулируйте принцип количественного определения белка биуретовым методом.
2.Выпишите границы содержания белка в сыворотке крови в физиологичеких условиях и приведите примеры заболеваний, сопровождающихся гипо- и гиперпротеинемией.
|
| 1-Й ЭТАП – ОПРЕДЕЛЕНИЕ
АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА
|
| 2-Й ЭТАП – ФРАГМЕНТАЦИЯ
ПОЛИПЕПТИДА
|
| ОПРЕДЕЛЕНИЕ АМИНОКИСЛОТНОЙ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
|
| ДЕГРАДАЦИЯ ОЛИГОПЕПТИДОВ ПО ЭДМАНУ
|
| СОСТАВЛЕНИЕ КАРТ
ПЕРЕКРЫВАЮЩИХСЯ ПЕПТИДОВ
|
| УСТАНОВЛЕНИЕ УНИКАЛЬНОЙ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ ВСЕЙ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ
|
Рисунок 2. Качественный анализ – установление структуры белка
Задания для самоконтроля
Выберите один правильный ответ.
2015-03-08
1326
